Guía docente de Estructura de Macromoléculas (2611122)

Haber cursado las asignaturas del módulo 1 "Química para las Biociencias" y del módulo 3 "Física, Matemáticas e Informática para las Biociencias Moleculares".

• Estructura y función de las biomoléculas.
• Fuerzas inter e intramoleculares no covalentes que determinan las estructuras de los biopolímeros.
• Estructura de proteínas.
• Estructura de los ácidos nucléicos.
• Ensamblaje de complejos y estructuras supramoleculares.
• Técnicas aplicadas a la elucidación de estructuras de macromoléculas.
• Termodinámica estadística y sus aplicaciones en las ciencias de la vida.

SABER:

• Saber calcular los parámetros cinéticos y termodinámicos que definen la unión de ligandos a macromoléculas.
• Conocer las bases de los abordajes experimentales utilizados para el estudio de la estructura de macromoléculas.
• Conocer bien las bases estructurales de las interacciones entre proteínas y ácidos nucleicos.

SABER HACER:

• Analizar correctamente sobre datos publicados u obtenidos experimentalmente constantes de afinidad y sitios de unión de un ligando a una macromolécula.
• Interpretar los resultados que se obtienen de estudios estructurales básicos de proteínas y ácidos nucleicos.
• Obtener de las bases de datos estructurales (PDB, etc) estructuras de proteínas y ácidos nucleicos y manejar software adecuado (Rasmol, Cn3D, Chimie) para la visualización y comprensión de las relaciones estructura función de macromoléculas.
• Identificar motivos y dominios conservados de proteínas. Uso de PFAM, Blocks (o similares).

TEMARIO TEÓRICO:

TEMA I: LAS BASES ESTRUCTURALES DE LAS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS.

• La relación estructura-función de las biomacromoléculas.
• Aminoácidos y polipéptidos
• Interacciones no covalentes que determinan la estructura y la estabilidad de las macromoléculas biológicas
• Estructura secundaria. Proteínas fibrosas
• Estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.
• Clasificación estructural de las proteínas. Motivos y dominios estructurales.
• Modelado y predicción de la estructura de las proteínas.
• Complejos macromoleculares.
• Proteínas intrínsecamente desordenadas.
• Ácidos nucleicos. Tipos de estructuras.

TEMA II: TÉCNICAS DE CARACTERIZACIÓN ESTRUCTURAL DE BIOPOLÍMEROS

• Introducción a los métodos experimentales espectroscópicos.
• Difracción de rayos X. Fundamentos y cristalografía macromolecular.
• Espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN).
• Crio-microscopía electrónica.

TEMA III: CAMBIOS CONFORMACIONALES E INTERACCIONES EN PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS.

• Formalismo y medida del equilibrio conformacional en biopolímeros.
• Equilibrio conformacional en proteínas. La estabilidad de las proteínas.
• Transiciones conformacionales en ácidos nucléicos.
• Cinética del plegamiento de proteínas,
• El plegamiento incorrecto y patologías asociadas.
• Interacciones biomoleculares.

TEMARIO PRÁCTICO

Prácticas en aula de informática:

1. Análisis del fichero PDB y el formato exPDB/mmCIF
2. SwissPDBviewer. Manejo del programa y visualización de estructuras.
3. Análisis de estructuras de proteínas y ácidos nucléicos.
4. Ajuste de un mapa de densidad electrónica obtenido por cristalografía de RX.
5. Asignación de espectros de RMN 2D de un polipéptido.
6. Análisis curvas de desnaturalización de proteínas.

Seminarios: Lectura y exposición por el estudiante de un artículo científico relacionado con los contenidos de la asignatura.

• Biophysical Chemistry. Part I, II y III. Cantor and Schimmel. Ed. W. H. Freeman and Company. 1980 (Inglés).
• Bioquímica. Christopher K. Mathews y K. E. van Holde. Ed. McGraw-Hill Interamericana. 2º Edición. 2003 (Castellano).
• Principles of Physical Biochemistry, Holde, Kensal Edward van , Johnson, W. Curtis, Ho, P. Shing. Upper Saddle River, New Jersey : Prentice Hall, 2006 (Inglés)
• Protein Structure and Function, Petsko, Gregory A., Ringe, Dagmar, London : New Science Press, 2004 (Inglés).
• Physical Chemistry of Macromolecules (Second Edition). S. F. Sun. John Wiley & Sons, Inc. 2º Edición. 2004 (Inglés).
• Estructura de Proteínas. Carlos Gómez-Moreno y Javier Sancho (Coords.) Ariel Ciencia. 2003 (Español).
• Protein Structure, Stability, and Folding. Editado por Kenneth P Murphy. Humana Press 2001 (Inglés).
• Biological Spectroscopy. I. D. Campbell and R.A. Dwek. Ed. The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc.1984 (Inglés).
• NMR of proteins and nucleic acids. Kurt Wüthrich. John Wiley & Sons. 1986 (Inglés).
• Nuclear Magnetic Resonance. P.J. Hore. Ed. Oxford Science Publications. 1995 (Inglés).
• Structure Determination by X-Ray Crystallography .Mick Inkpen, M F C Ladd and R A Palmer. Ed. Springer 1994 (Inglés).
• An Introduction to X-Ray Crystallography. Second Edition. Michael M Woolfson. Cambrige Unversity Press. 1997 (Inglés).
• Crystallography made crystal clear. A guide for users of macromolecular models. 3rd Ed. Gale Rhodes. Elsevier. 2006 (Inglés)
• An introduction to statistical thermodynamics. Robert P H Gasser & W Graham Richards. World Scientific Publishing Co. 2001 (Inglés).
• Estructura del ADN. J.A. Subirana. Ed. Alhambra, colección Exedra. 1985 (Castellano).

• The Physical Basis of Biochemistry. Peter R Bergethon. Ed. Springer 1998 (Inglés).
• Biophysical Chemistry. A. Cooper. Royal Society of Chemistry 2004 (Inglés).
• Principles of Protein Structure. G.E. Schulz and R. H. Schirmer. Ed. Springer-Verlag. 1979 (Inglés).
• Proteins. Structures and Molecular Properties. Thomas E. Creighton. 21 Edition.Ed. W. H. Freeman and Company. 1993 (Inglés).
• Bioquímica Física. K. E. Van Holde. Ed. Alhambra, colección Exedra. 1980 (Castellano).
• Protein-Ligand Interactions. A Practical Approach. Stephen E Harding. Oxford University Press. 2000 (Inglés).
• Dna-Protein Interactions. Andrew ArthurT ravers. Chapman & Hall. 1993 (Inglés).
• Understanding DNA. R.C. Calladine, Horace R. Drew, Ben F. Luisi, Andrew A. Travers. Elsevier 2004 (Inglés).
• Biological Thermodynamics. Donald T. Haynie. Cambridge University Press 2001 (Inglés). Statistical thermodynamics. Fundamentals and Applications. Laurendeau N.M. Cambridge University Press 2005 (Inglés).

• http://prado.ugr.es - Plataforma de Recursos de Apoyo a la Docencia, PRADO2, UGR. en la red.
• http://quimicafisica.ugr.es – Página web del Departamento de Química Física de la Universidad de Granada
• http://www.sbe.es/ - La Sociedad de Biofísica de España.
• http://www.sebbm.es/ - La Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular.

• MD01. Lección magistral/expositiva 
• MD03. Prácticas de laboratorio y/o informática 
• MD04. Seminarios y talleres 
• MD05. Orientación y seguimiento de trabajos en grupo y/o individuales 
• MD07. Actividad no presencial de aprendizaje mediante el estudio de la materia, el análisis de documentos, la elaboración de memorias... 

Se realizarán 2 exámenes de 3 h de duración cada uno en los que se evaluarán los conocimientos y competencias adquiridas en cada mitad del programa anteriormente especificadas en la metodología.

Se calificarán las prácticas y los trabajos presentados en los seminarios, atendiendo a las competencias anteriormente especificadas en la metodología.

La calificación final será una media ponderada de las calificaciones de los exámenes (70%), las calificaciones de las prácticas (20%) y las de los trabajos (10%). Para la superación de la asignatura en esta convocatoria, será necesario que la calificación media de los exámenes y las prácticas sea como mínimo de cuatro.

Se realizará un examen único que constará de tres partes:

1. Ejercicios que implican cálculos y preguntas teóricas razonadas sobre los contenidos de la asignatura.
2. Preguntas relacionadas con las prácticas.
3. Preguntas relacionadas con un artículo científico que se proporcionará al estudiante con antelación.

El porcentaje de peso de cada parte del examen en la calificación final será 70%, 20% y 10%, respectivamente. Para la superación de la asignatura será necesario que la calificación media de cada una de las partes 1 y 2 del examen sea como mínimo de cuatro.

El estudiante podrá acogerse al sistema de evaluación única final de acuerdo con la vigente Normativa de Evaluación y de Calificación de los estudiantes de la Universidad de Granada.

La evaluación única final consistirá en un examen único que abarcará los contenidos teóricos y prácticos de la asignatura. El examen constará de tres partes:

1. Ejercicios que implican cálculos y preguntas teóricas razonadas sobre los contenidos de la asignatura.
2. Preguntas relacionadas con las prácticas.
3. Preguntas relacionadas con un artículo científico que se proporcionará al estudiante con antelación.

El porcentaje de peso de cada parte del examen en la calificación final será 70%, 20% y 10%, respectivamente. Para la superación de la asignatura será necesario que la calificación media de cada una de las partes 1 y 2 del examen sea como mínimo de cuatro.

Página web del grado: http://grados.ugr.es/bioquimica

Plataforma docente PRADO: www. https://prado.ugr.es