Antes de tratar sobre los detalles de las reacciones antígeno-anticuerpo, se recomienda el repaso de los siguientes conceptos: 

La unión Ag-Ac es una interacción reversible en la que sólo intervienen enlaces no-covalentes entre el epitopo del Ag y las CDRs de la pareja V_H-V_L del Ac. 

Los enlaces no covalentes son dependientes de la inversa de la distancia entre los grupos químicos implicados.

La clave de la unión está en la complementariedad entre Ag y Ac: si ésta es buena, se produce la exclusión de agua, lo que permite un acercamiento estrecho entre epitopo y paratopo, lo que determina altas fuerzas de unión. 

La afinidad de un anticuerpo(Ac) concreto (p. ej., cuando usamos un anticuerpo monoclonal) por un epitopo (H) es la suma de todas las fuerzas atractivas y repulsivas entre un sitio de unión de ese anticuerpo y el correspondiente epitopo. Ello se puede definir a través de la correspondiente constante de equilibrio (K), según la ley de acción de masas:

siendo [Ac] la concentración de sitios libres de Ac y [Ac-H] la concentración de sitios ocupados del Ac.

La determinación de la constante de afinidad K se realiza en experimentos de diálisis, que conducen a la determinación de la ecuación de Scatchard:

Es la fuerza con la que el Ac multivalente se une a un Ag multivalente. Aunque depende de las afinidades individuales de cada uno de los determinantes individuales de ese antígeno, su valor es mucho mayor que la suma de afinidades.

Pero por otro lado, hay que considerar que los Ag naturales suelen tener más de un tipo de determinante antigénico. Cuando un antígeno de este tipo entra en un individuo, éste produce un antisuero, que presenta varios tipos de anticuerpos, cada uno de ellos dirigidos a un tipo diferente de determinante antigénico del Ag original. En esta caso se habla de avidez del antisuero, que es la fuerza conjunta de los distintos anticuerpos de ese antisuero que reconocen al antígeno multivalente complejo:

n Ac + mAg ß à {Ac_n Ag_m},

donde n representa la heterogeneidad del anticuerpo, y m los distintos tipos de epitopos del antígeno.

Los factores que contribuyen a la avidez del antisuero son complejos, pero uno muy interesante es el derivado de la multivalencia del antígeno. La fuerza de unión de un antígeno complejo multivalente a varios tipos de Ac es mucho mayor que la suma aritmética de las fuerzas de unión de cada anticuerpo:

La avidez refleja mejor la situación fisiológica, pero la afinidad nos caracteriza lo que ocurre con cada tipo de anticuerpo concreto en su interacción con el epitopo.

Parece que existen indicios de que durante la maduración de la respuesta humoral de producción de anticuerpos se produce no sólo una selección de anticuerpos con mayor afinidad (selección termodinámica), sino con mayor rapidez (selección cinética).

Puede darse el caso de que una misma molécula de anticuerpo pueda ser complementaria de varios determinantes antigénicos distintos. En este caso, la unión de cada epitopo al anticuerpo es competitiva, aunque existen lugares distintos para cada epitopo dentro del paratopo del anticuerpo.

Cuando inducimos una respuesta humoral frente al Ag "A", se produce una población de Ac polifuncionales, que tienen en común el tener un sitio para "A" (aunque en dicha población se dan subpoblaciones, que, además podrían reconocer parte de otros Ag). La reactividad neta del antisuero es alta frente a "A" (el Ag inductor), pero baja frente a los demás Ag.

Copyright ©  1999 Enrique Iáñez Pareja. Prohibida la reproducción con fines comerciales.

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